بدن انسان از تعداد زیادی سلول زنده تشکیل شده است. یک سلول واحدی از یک موجود زنده در نظر گرفته می شود که شامل اجسام ساختاری است که بین آنها واکنش های بیوشیمیایی رخ می دهد. یک جزء مهم که فرآیندهای شیمیایی را کنترل می کند آنزیم ها هستند.

نقش آنزیم ها در بدن

آنزیم پروتئینی است که واکنش های شیمیایی را تسریع می کند و عمدتاً به عنوان یک فعال کننده برای تجزیه و تشکیل مواد جدید در بدن عمل می کند.

آنزیم ها به عنوان کاتالیزور برای واکنش های بیوشیمیایی عمل می کنند. آنها به طور قابل توجهی روند زندگی را تسریع می کنند. آنها فرآیندهای تجزیه، سنتز، متابولیسم، تنفس، گردش خون را کنترل می کنند، واکنش به انقباض عضلانی و هدایت تکانه های عصبی رخ نمی دهد. هر عنصر ساختاری شامل مجموعه منحصر به فرد خود از آنزیم است و هنگامی که محتوای یک آنزیم حذف یا کاهش می یابد، تغییرات قابل توجهی در بدن رخ می دهد که منجر به ظهور آسیب شناسی می شود.

طبقه بندی آنزیم ها

بسته به ساختار آنها، دو گروه آنزیم وجود دارد.

• آنزیم های ساده ماهیتی پروتئین دارند. آنها توسط بدن تولید می شوند.
• آنزیم های پیچیده متشکل از یک جزء پروتئینی و یک پایه غیر پروتئینی. اجزای غیر پروتئینی در بدن انسان سنتز نمی شوند و همراه با مواد مغذی به ما می آیند. مواد غیر پروتئینی که آنزیم‌ها را می‌سازند شامل ویتامین‌های B، ویتامین C و برخی ریز عناصر هستند.

آنزیم ها بر اساس عملکردی که انجام می دهند و نوع واکنش هایی که کاتالیز می کنند طبقه بندی می شوند.

با توجه به عملکرد آنها، آنزیم ها به موارد زیر تقسیم می شوند:

1. دستگاه گوارش، مسئول فرآیندهای تجزیه مواد مغذی، عمدتا در بزاق، غشاهای مخاطی، لوزالمعده و معده یافت می شود. آنزیم های زیر شناخته شده اند:
   • آمیلاز، قندهای پیچیده (نشاسته) را به قندهای ساده، ساکارز و مالتوز تجزیه می کند، که می توانند در فرآیندهای حیاتی بدن شرکت کنند.
   • لیپاز در هیدرولیز اسیدهای چرب نقش دارد و چربی ها را به اجزایی تبدیل می کند که توسط بدن جذب می شوند.
   • پروتئازها تجزیه پروتئین ها به اسیدهای آمینه را تنظیم می کنند.
2. آنزیم های متابولیک فرآیندهای متابولیک را در سطح سلولی کنترل می کنند، در واکنش های ردوکس و سنتز پروتئین شرکت می کنند. اینها عبارتند از: سیکلازهای آدنیلات (تنظیم متابولیسم انرژی)، پروتئین کینازها و پروتئین دفسفوتاز (در فرآیند فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون شرکت می کنند).
3. محافظ‌ها در واکنش‌های بدن برای مقاومت در برابر باکتری‌ها و ویروس‌های مضر نقش دارند. یک آنزیم مهم لیزوزیم است که غشای باکتری های مضر را می شکند و تعدادی از واکنش های ایمنی را فعال می کند که از بدن در برابر واکنش های التهابی محافظت می کند.

با توجه به نوع واکنش، آنزیم ها به 6 دسته تقسیم می شوند:

1. اکسیدرودوکتازها گروه بزرگی از آنزیم ها که در واکنش های ردوکس شرکت می کنند.
2. نقل و انتقالات این آنزیم ها وظیفه انتقال گروه های اتمی را بر عهده دارند و در تجزیه و سنتز پروتئین ها نقش دارند.
3. هیدرولازها پیوندها را شکسته و به مولکول های آب کمک می کنند تا در ترکیب مواد بدن ادغام شوند.
4. ایزومرازها واکنش هایی را کاتالیز می کنند که در آن یک ماده وارد واکنش می شود و یک ماده تشکیل می شود که متعاقباً در روند زندگی شرکت می کند. بنابراین، ایزومرازها به عنوان مبدل مواد مختلف عمل می کنند.
5. لیازها در واکنش هایی که مواد متابولیکی و آب تولید می کنند، نقش دارند.
6. لیگازها تشکیل مواد پیچیده را از مواد ساده تر تضمین می کنند. در سنتز اسیدهای آمینه، کربوهیدرات ها، پروتئین ها شرکت کنید.

چرا کمبود آنزیم رخ می دهد و چه چیزی خطرناک است؟

با کمبود آنزیم ها، نقص در سیستم عمومی بدن شروع می شود که منجر به بیماری های جدی می شود. برای حفظ تعادل مطلوب آنزیم ها در بدن، لازم است رژیم غذایی خود را متعادل کنید، زیرا این مواد از عناصری که ما می خوریم سنتز می شوند. بنابراین، اطمینان از تامین ریز عناصر، ویتامین ها، کربوهیدرات های سالم و پروتئین بسیار مهم است. آنها عمدتاً در میوه های تازه، سبزیجات، گوشت بدون چربی، گوشت اندام و ماهی، بخارپز یا پخته یافت می شوند.

رژیم غذایی نامناسب، مصرف الکل، فست فود، نوشیدنی های انرژی زا و مصنوعی و همچنین مواد غذایی حاوی مقادیر زیادی رنگ و تقویت کننده طعم، بر عملکرد پانکراس تأثیر منفی می گذارد. این اوست که آنزیم های مسئول تجزیه و تبدیل مواد مغذی را سنتز می کند. اختلال در فعالیت آنزیمی پانکراس منجر به

آنزیم های کلیدی در بدن

فعالیت زندگی بدن انسان بر اساس هزاران واکنش شیمیایی است که در سلول ها رخ می دهد. هر یک از آنها با مشارکت شتاب دهنده های ویژه - بیوکاتالیست ها یا آنزیم ها انجام می شود.

آنزیم ها تقریباً در تمام واکنش های بیوشیمیایی که در موجودات زنده رخ می دهند به عنوان کاتالیزور عمل می کنند. تا سال 2013، بیش از 5000 آنزیم مختلف توصیف شده بود

علم مدرن حدود دو هزار بیوکاتالیست را می شناسد. بیایید روی به اصطلاح تمرکز کنیم آنزیم های کلیدی . اینها شامل ضروری ترین کاتالیزورهای زیستی برای زندگی بدن است که "شکستن" آنها معمولاً منجر به بروز بیماری می شود. ما در تلاشیم تا به این سوال پاسخ دهیم: این آنزیم چگونه در بدن سالم عمل می کند و در روند بیماری انسان چه اتفاقی برای آن می افتد؟

شناخته شده است که مهمترین پلیمرهای زیستی که اساس همه موجودات زنده را تشکیل می دهند (تمام اجزای سلول های بدن ما و همه آنزیم ها از آنها ساخته شده اند) ماهیتی پروتئینی دارند. به نوبه خود، پروتئین ها از ترکیبات نیتروژنی ساده - اسیدهای آمینه که با پیوندهای شیمیایی - پیوندهای پپتیدی به هم متصل هستند، تشکیل شده است. آنزیم های خاصی در بدن وجود دارند که با افزودن مولکول های آب (واکنش هیدرولیز) این پیوندها را تجزیه می کنند. به چنین آنزیم هایی پپتید هیدرولاز می گویند. تحت تأثیر آنها، پیوندهای شیمیایی بین اسیدهای آمینه در مولکول های پروتئین شکسته می شود و قطعاتی از مولکول های پروتئین تشکیل می شود - پپتیدها، متشکل از تعداد متفاوتی از اسیدهای آمینه. پپتیدها با داشتن فعالیت بیولوژیکی بالا حتی می توانند باعث مسمومیت بدن شوند. در نهایت، هنگامی که در معرض هیدرولازهای پپتیدی قرار می گیرند، پپتیدها فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهند یا به طور قابل توجهی کاهش می دهند.

در سال 1979، پروفسور وی. اکنون با نام آنزیم کربوکسی کاتپسین در لیست بین المللی قرار گرفته است. تحقیقات ما را به پاسخ این سوال نزدیکتر کرده است: چرا یک بدن سالم به کربوکسی کاتپسین نیاز دارد و در نتیجه تغییرات خاصی در ساختار آن چه اتفاقی می افتد.

مشخص شد که کربوکسی کاتپسین هم در تشکیل پپتید آنژیوتانسین B که فشار خون را افزایش می دهد و هم در تخریب پپتید دیگری به نام برادی کینین که برعکس خاصیت کاهش فشار خون را دارد، دخیل است.

بنابراین، کربوکسی کاتپسین یک کاتالیزور کلیدی درگیر در عملکرد یکی از مهم ترین سیستم های بیوشیمیایی بدن - سیستم تنظیم فشار خون است. هرچه کربوکسی کاتپسین فعال تر باشد، غلظت آنژیوتانسین P بیشتر و برادی کینین کمتر است و این به نوبه خود منجر به افزایش فشار خون می شود. جای تعجب نیست که در افرادی که از فشار خون بالا رنج می برند، فعالیت کربوکسی کاتپسین در خون افزایش می یابد. تعیین این شاخص به پزشکان کمک می کند تا اثربخشی اقدامات درمانی را ارزیابی کرده و روند بیماری را پیش بینی کنند.

آیا می توان مستقیماً از عملکرد کربوکسی کاتپسین در بدن انسان جلوگیری کرد و از این طریق فشار خون را کاهش داد؟ تحقیقات انجام شده در موسسه ما نشان داده است که در طبیعت پپتیدهایی وجود دارند که می توانند بدون هیدرولیز به کربوکسی کاتپسین متصل شوند و در نتیجه توانایی انجام عملکرد ذاتی خود را از آن سلب کنند.

در حال حاضر، کار بر روی سنتز مسدود کننده های مصنوعی (مهارکننده) کربوکسی کاتپسین در حال انجام است که قرار است به عنوان عوامل درمانی جدید برای مبارزه با فشار خون بالا مورد استفاده قرار گیرند.

دیگر آنزیم های کلیدی مهمی که در دگرگونی های بیوشیمیایی مواد نیتروژن دار در بدن انسان نقش دارند، آمین اکسیدازها هستند. واکنش های اکسیداسیون آمین های به اصطلاح بیوژنیک که شامل بسیاری از فرستنده های شیمیایی تکانه های عصبی - انتقال دهنده های عصبی است، بدون آنها نمی تواند رخ دهد. تجزیه آمین اکسیدازها منجر به اختلال در عملکرد سیستم عصبی مرکزی و محیطی می شود. مسدود کننده های شیمیایی آمین اکسیدازها در حال حاضر در عمل بالینی به عنوان عوامل درمانی، به عنوان مثال، برای شرایط افسردگی استفاده می شود.

در فرآیند مطالعه عملکردهای بیولوژیکی آمین اکسیدازها، امکان کشف خاصیت ناشناخته قبلی آنها وجود داشت. مشخص شد که تغییرات شیمیایی خاصی در مولکول های این آنزیم ها با تغییرات کیفی در خواص کاتالیزوری آنها همراه است. بنابراین، مونوآمین اکسیدازهایی که مونوآمین های بیوژنیک را اکسید می کنند (به عنوان مثال، انتقال دهنده های عصبی معروف نوراپی نفرین، سروتونین و دوپامین) پس از درمان با عوامل اکسید کننده تا حدی خواص ذاتی خود را از دست می دهند. اما آنها یک توانایی کیفی جدید برای از بین بردن دی آمین ها، برخی اسیدهای آمینه و قندهای آمینه، نوکلئوتیدها و سایر ترکیبات نیتروژنی لازم برای زندگی سلولی کشف کردند. علاوه بر این، می توان مونوآمین اکسیدازها را نه تنها در شرایط آزمایشگاهی (یعنی در مواردی که محققان با آماده سازی آنزیمی خالص شده آزمایش می کنند)، بلکه در بدن یک حیوان که در آن فرآیندهای پاتولوژیک مختلف قبلاً شبیه سازی شده است، تبدیل کرد.

در سلول های بدن انسان، مونوآمین اکسیدازها در غشاهای بیولوژیکی قرار می گیرند - پارتیشن های نیمه تراوا که به عنوان غشای سلولی عمل می کنند و هر یک از آنها را به بخش های جداگانه تقسیم می کنند که در آن واکنش های خاصی انجام می شود. بیوممبران ها به ویژه غنی از چربی هایی هستند که به راحتی اکسید می شوند و در حالت نیمه مایع هستند. بسیاری از بیماری ها با تجمع مقادیر اضافی محصولات اکسیداسیون چربی در غشاهای زیستی همراه هستند. بیش از حد اکسید شده (بیش از حد اکسید شده)، هم نفوذپذیری طبیعی غشاها و هم عملکرد طبیعی آنزیم های سازنده آنها را مختل می کنند. این آنزیم ها شامل مونوآمین اکسیدازها هستند.

به ویژه، در هنگام آسیب ناشی از تشعشع، چربی ها در غشای زیستی سلول های مغز استخوان، روده ها، کبد و سایر اندام ها بیش از حد اکسید می شوند و مونوآمین اکسیدازها نه تنها تا حدی فعالیت مفید خود را از دست می دهند، بلکه خاصیت کیفی جدیدی به دست می آورند که برای بدن مضر است. بدن آنها شروع به از بین بردن مواد نیتروژنی حیاتی برای سلول می کنند. خاصیت مونو آمین اکسیدازها برای تبدیل فعالیت بیولوژیکی آنها هم در آزمایشات با آماده سازی آنزیمی خالص و هم در یک موجود زنده آشکار می شود. علاوه بر این، مشخص شد که عوامل درمانی مورد استفاده در مبارزه با آسیب های ناشی از تشعشع از ایجاد تغییرات کیفی در آنزیم ها نیز جلوگیری می کند.

این ویژگی بسیار مهم - برگشت‌پذیری تبدیل مونوآمین اکسیدازها - در آزمایش‌هایی ایجاد شد که طی آن محققان یاد گرفتند نه تنها از تبدیل آنزیم‌ها جلوگیری کنند، بلکه اختلالات را از بین ببرند، عملکرد کاتالیزورها را به حالت عادی برگردانند و به یک اثر درمانی خاص دست یابند. .

در حال حاضر ما در مورد آزمایش بر روی حیوانات صحبت می کنیم. با این حال، امروزه دلایل زیادی برای این باور وجود دارد که فعالیت آمین اکسیدازها نیز در بدن انسان تغییر می کند، به ویژه با آترواسکلروز. بنابراین، مطالعه خواص آمین اکسیدازها و همچنین مواد شیمیایی که می توانند برای تأثیرگذاری بر فعالیت آنها در بدن انسان برای اهداف درمانی مورد استفاده قرار گیرند، در حال حاضر با تداوم خاصی ادامه دارد.

و یک مثال آخر به خوبی شناخته شده است که کربوهیدرات ها چه نقش مهمی در زندگی بدن ما دارند و بنابراین آنزیم های کلیدی که تحولات بیوشیمیایی آنها را تسریع می کنند. این کاتالیزورها شامل آنزیم گاما آمیلاز است که در موسسه ما کشف شده است. در تجزیه پیوندهای شیمیایی بین مولکول های گلوکز شرکت می کند (مولکول های پیچیده گلیکوژن از آنها ساخته می شود). عدم وجود یا کمبود مادرزادی گاما آمیلاز منجر به اختلال در تبدیل طبیعی بیوشیمیایی گلیکوژن می شود. محتوای آن در سلول های اندام های حیاتی کودک افزایش می یابد، آنها توانایی انجام عملکردهای ذاتی خود را از دست می دهند. همه این تغییرات یک بیماری شدید - گلیکوژنوز را مشخص می کند.

آنزیم های دیگر نیز در دگرگونی های بیوشیمیایی گلیکوژن شرکت می کنند.

کمبود مادرزادی آنها نیز منجر به گلیکوژنوز می شود. به منظور تشخیص سریع و دقیق نوع گلیکوژنوز یک کودک (و این برای انتخاب روش درمانی و پیش‌بینی سیر بیماری مهم است)، مطالعات مربوط به فعالیت تعدادی از آنزیم‌ها از جمله گاما آمیلاز انجام می‌شود. لازم است. روش‌های تشخیص شیمیایی آزمایشگاهی افتراقی گلیکوژنوز، که در انستیتوی شیمی بیولوژیکی و پزشکی آکادمی علوم پزشکی اتحاد جماهیر شوروی در دهه 1970 توسعه یافت، هنوز در عمل بالینی استفاده می‌شود.

به گفته پروفسور V.Z. گورکینا

تاریخچه مطالعه

مدت، اصطلاح آنزیمدر قرن هفدهم توسط شیمیدان ون هلمونت هنگام بحث در مورد مکانیسم های هضم پیشنهاد شد.

در پایان هجدهم - اوایل قرن XIX قبلاً مشخص بود که گوشت توسط آب معده هضم می شود و نشاسته تحت تأثیر بزاق به قند تبدیل می شود. با این حال، مکانیسم این پدیده ناشناخته بود.

طبقه بندی آنزیم ها

با توجه به نوع واکنش هایی که کاتالیز می کنند، آنزیم ها بر اساس طبقه بندی سلسله مراتبی آنزیم ها به 6 کلاس تقسیم می شوند (CF, - کد کمیسیون آنزیم). این طبقه بندی توسط اتحادیه بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی پیشنهاد شده است. هر کلاس شامل زیر کلاس ها است، به طوری که آنزیم با مجموعه ای از چهار عدد که با نقطه از هم جدا شده اند توصیف می شود. به عنوان مثال، پپسین دارای نام اتحادیه اروپا 3.4.23.1 است. عدد اول تقریباً مکانیسم واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم را توصیف می کند:

• CF 1: اکسیدرودوکتازها، اکسیداسیون یا کاهش را کاتالیز می کند. به عنوان مثال: کاتالاز، الکل دهیدروژناز.
• CF 2: نقل و انتقالات، انتقال گروه های شیمیایی از یک مولکول بستر به مولکول دیگر را کاتالیز می کند. در بین ترانسفرازها، کینازهایی که یک گروه فسفات را معمولاً از یک مولکول ATP منتقل می کنند، متمایز هستند.
• CF 3: هیدرولازها، کاتالیز هیدرولیز پیوندهای شیمیایی. به عنوان مثال: استراز، پپسین، تریپسین، آمیلاز، لیپوپروتئین لیپاز.
• CF 4: لیازهاکاتالیزور شکستن پیوندهای شیمیایی بدون هیدرولیز با تشکیل پیوند دوگانه در یکی از محصولات.
• CF 5: ایزومرازهاکاتالیزور تغییرات ساختاری یا هندسی در مولکول بستر.
• CF 6: لیگازهاکاتالیزور تشکیل پیوندهای شیمیایی بین بسترها به دلیل هیدرولیز ATP. مثال: DNA پلیمراز.

مطالعات جنبشی

ساده ترین توصیف سینتیکواکنش های آنزیمی تک سوبسترا معادله Michaelis-Menten است (شکل را ببینید). تا به امروز، مکانیسم های متعددی از عملکرد آنزیم توصیف شده است. به عنوان مثال، عملکرد بسیاری از آنزیم ها با مکانیسم پینگ پنگ توصیف می شود.

در سال 1972-1973 اولین مدل مکانیکی کوانتومی کاتالیز آنزیمی ایجاد شد (نویسندگان M.V. Volkenshtein، R.R. Dogonadze، Z.D. Urushadze، و غیره).

ساختار و مکانیسم اثر آنزیم ها

فعالیت آنزیم ها با ساختار سه بعدی آنها تعیین می شود.

مانند تمام پروتئین ها، آنزیم ها به شکل زنجیره خطی اسیدهای آمینه سنتز می شوند که به روش خاصی تا می شوند. هر دنباله ای از اسیدهای آمینه به روش خاصی تا می شود و مولکول حاصل (گلبول پروتئین) خواص منحصر به فردی دارد. چندین زنجیره پروتئینی را می توان برای تشکیل یک کمپلکس پروتئینی ترکیب کرد. ساختار سوم پروتئین ها در اثر گرما یا قرار گرفتن در معرض مواد شیمیایی خاص از بین می رود.

محل فعال آنزیم ها

مرکز فعال به طور معمول به موارد زیر تقسیم می شود:

• مرکز کاتالیزوری - در تعامل شیمیایی مستقیم با بستر؛
• مرکز اتصال (محل تماس یا "لنگر") - ایجاد میل ترکیبی خاص برای بستر و تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا.

برای کاتالیز یک واکنش، یک آنزیم باید به یک یا چند بستر متصل شود. زنجیره پروتئینی آنزیم به گونه‌ای چین می‌شود که شکاف یا فرورفتگی روی سطح کروی که در آن بسترها به هم متصل می‌شوند، ایجاد می‌شود. این ناحیه محل اتصال بستر نامیده می شود. معمولاً با محل فعال آنزیم منطبق یا نزدیک به آن است. برخی از آنزیم ها همچنین حاوی محل های اتصال برای کوفاکتورها یا یون های فلزی هستند.

آنزیم با سوبسترا ترکیب می شود:

• زیرلایه را از "روکش" آب تمیز می کند
• مولکول‌های سوبسترای واکنش‌دهنده را در فضا به روشی که برای انجام واکنش لازم است مرتب می‌کند
• مولکول های بستر را برای واکنش آماده می کند (به عنوان مثال، قطبی می شود).

به طور معمول، اتصال یک آنزیم به یک بستر از طریق پیوندهای یونی یا هیدروژنی و به ندرت از طریق پیوندهای کووالانسی اتفاق می افتد. در پایان واکنش، محصول (یا محصولات) آن از آنزیم جدا می شود.

در نتیجه، آنزیم انرژی فعال سازی واکنش را کاهش می دهد. این به این دلیل اتفاق می افتد که در حضور آنزیم واکنش مسیر متفاوتی را دنبال می کند (در واقع یک واکنش متفاوت رخ می دهد)، به عنوان مثال:

در صورت عدم وجود آنزیم:

• A+B = AB

در حضور یک آنزیم:

• A+F = AF
• AF+B = AVF
• AVF = AB+F

در جایی که A، B سوبسترا هستند، AB محصول واکنش، F آنزیم است.

آنزیم ها نمی توانند به طور مستقل برای واکنش های اندرگونیک (که برای رخ دادن به انرژی نیاز دارند) انرژی ایجاد کنند. بنابراین، آنزیم‌هایی که چنین واکنش‌هایی را انجام می‌دهند، آن‌ها را با واکنش‌های اگزرگونیکی که انرژی بیشتری آزاد می‌کنند، پیوند می‌دهند. به عنوان مثال، واکنش های سنتز بیوپلیمر اغلب با واکنش هیدرولیز ATP همراه است.

مراکز فعال برخی از آنزیم ها با پدیده همکاری مشخص می شوند.

اختصاصی

آنزیم ها عموماً ویژگی بالایی برای سوبستراهای خود نشان می دهند (ویژگی سوبسترا). این امر با مکملی جزئی بین شکل، توزیع بار و نواحی آبگریز روی مولکول بستر و محل اتصال سوبسترا در آنزیم به دست می آید. آنزیم ها همچنین معمولاً سطوح بالایی از ویژگی های استریوئیزومر (تشکیل تنها یکی از استریوایزومرهای ممکن به عنوان یک محصول یا استفاده از تنها یک استریوایزومر به عنوان بستر)، انتخاب منطقه ای (تشکیل یا شکستن یک پیوند شیمیایی تنها در یکی از موقعیت های احتمالی بستر) و انتخاب شیمیایی (کاتالیز تنها یک واکنش شیمیایی از چندین واکنش ممکن برای شرایط داده شده). علیرغم سطح بالای ویژگی کلی، درجه سوبسترا و ویژگی واکنش آنزیم ها ممکن است متفاوت باشد. به عنوان مثال، تریپسین اندوپپتیداز تنها پس از آرژنین یا لیزین پیوند پپتیدی را می شکند، مگر اینکه پرولین به دنبال آنها باشد، اما پپسین بسیار کمتر اختصاصی است و می تواند پیوند پپتیدی را به دنبال بسیاری از اسیدهای آمینه بشکند.

مدل قفل کلید

حدس مکاتبات القایی کوشلند

وضعیت واقعی تر در مورد مکاتبات القایی است. بسترهای اشتباه - خیلی بزرگ یا خیلی کوچک - برای سایت فعال مناسب نیستند

در سال 1890، امیل فیشر پیشنهاد کرد که ویژگی آنزیم ها با تطابق دقیق بین شکل آنزیم و بستر تعیین می شود. این فرض را مدل قفل کلید می نامند. آنزیم با سوبسترا ترکیب می شود و یک کمپلکس آنزیم-سوبسترا با عمر کوتاه تشکیل می دهد. با این حال، اگرچه این مدل ویژگی بالای آنزیم ها را توضیح می دهد، اما پدیده تثبیت حالت گذار را که در عمل مشاهده می شود توضیح نمی دهد.

مدل مکاتبات القایی

در سال 1958، دانیل کوشلند تغییری در مدل قفل کلید ارائه کرد. آنزیم ها معمولاً سفت نیستند، اما مولکول های انعطاف پذیر هستند. محل فعال آنزیم می تواند پس از اتصال به یک سوبسترا، ساختار آن را تغییر دهد. گروه های جانبی اسید آمینه محل فعال موقعیتی را به خود می گیرند که به آنزیم اجازه می دهد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در برخی موارد، مولکول سوبسترا پس از اتصال در محل فعال، تغییر شکل می دهد. برخلاف مدل قفل کلید، مدل متناسب القایی نه تنها ویژگی آنزیم‌ها، بلکه تثبیت حالت گذار را نیز توضیح می‌دهد. این مدل دستکش نامیده می شود.

اصلاحات

بسیاری از آنزیم ها پس از سنتز زنجیره پروتئین دچار تغییراتی می شوند که بدون آن آنزیم به طور کامل فعالیت خود را نشان نمی دهد. به این گونه اصلاحات، اصلاحات پس از ترجمه (پردازش) می گویند. یکی از رایج ترین انواع اصلاح، افزودن گروه های شیمیایی به بقایای جانبی زنجیره پلی پپتیدی است. به عنوان مثال، افزودن پسماند اسید فسفریک فسفریلاسیون نامیده می شود و توسط آنزیم کیناز کاتالیز می شود. بسیاری از آنزیم‌های یوکاریوتی گلیکوزیله می‌شوند، یعنی توسط الیگومرهایی با طبیعت کربوهیدرات اصلاح می‌شوند.

یکی دیگر از انواع متداول اصلاحات پس از ترجمه، بریدن زنجیره پلی پپتیدی است. به عنوان مثال، کیموتریپسین (یک پروتئاز درگیر در هضم) با جدا کردن یک ناحیه پلی پپتیدی از کیموتریپسینوژن به دست می آید. کیموتریپسینوژن پیش ساز غیر فعال کیموتریپسین است و در پانکراس سنتز می شود. شکل غیر فعال به معده منتقل می شود و در آنجا به کیموتریپسین تبدیل می شود. این مکانیسم برای جلوگیری از شکافتن پانکراس و سایر بافت ها قبل از ورود آنزیم به معده ضروری است. پیش ساز آنزیم غیرفعال "زیموژن" نیز نامیده می شود.

کوفاکتورهای آنزیمی

برخی از آنزیم ها عملکرد کاتالیزوری را به تنهایی و بدون هیچ گونه جزء اضافی انجام می دهند. با این حال، آنزیم هایی وجود دارند که برای انجام کاتالیز به اجزای غیر پروتئینی نیاز دارند. کوفاکتورها می توانند مولکول های معدنی (یون های فلزی، خوشه های آهن-گوگرد و غیره) یا آلی (مثلاً فلاوین یا هم) باشند. کوفاکتورهای آلی که محکم به آنزیم متصل هستند، گروه های پروتزی نیز نامیده می شوند. کوفاکتورهای آلی که می توانند از آنزیم جدا شوند کوآنزیم نامیده می شوند.

آنزیمی که به وجود کوفاکتور برای فعالیت کاتالیزوری نیاز دارد، اما به آن متصل نیست، آنزیم آپو نامیده می شود. آنزیم آپو در ترکیب با کوفاکتور را آنزیم هولو می نامند. بیشتر کوفاکتورها توسط برهمکنش های غیر کووالانسی اما نسبتاً قوی به آنزیم متصل می شوند. همچنین گروه های پروتزی وجود دارند که به صورت کووالانسی به آنزیم متصل می شوند، به عنوان مثال تیامین پیروفسفات در پیروات دهیدروژناز.

تنظیم آنزیم ها

برخی از آنزیم ها محل اتصال مولکولی کوچکی دارند و ممکن است سوبستراها یا محصولات مسیر متابولیکی باشند که آنزیم وارد آن می شود. آنها فعالیت آنزیم را کاهش یا افزایش می دهند که فرصتی برای بازخورد ایجاد می کند.

مهار توسط محصول نهایی

مسیر متابولیک زنجیره ای از واکنش های آنزیمی متوالی است. اغلب محصول نهایی یک مسیر متابولیک، مهارکننده آنزیمی است که اولین واکنش را در آن مسیر متابولیک تسریع می کند. اگر مقدار زیادی از محصول نهایی وجود داشته باشد، به عنوان یک بازدارنده برای اولین آنزیم عمل می کند و اگر بعد از این مقدار محصول نهایی خیلی کم باشد، آنزیم اول دوباره فعال می شود. بنابراین، مهار محصول نهایی با توجه به اصل بازخورد منفی یک راه مهم برای حفظ هموستاز (ثبات نسبی شرایط محیط داخلی بدن) است.

تأثیر شرایط محیطی بر فعالیت آنزیم

فعالیت آنزیم ها به شرایط موجود در سلول یا بدن - فشار، اسیدیته محیط، دما، غلظت نمک های محلول (قدرت یونی محلول) و غیره بستگی دارد.

اشکال چندگانه آنزیم

اشکال متعدد آنزیم ها را می توان به دو دسته تقسیم کرد:

• ایزوآنزیم ها
• اشکال جمع مناسب (درست)

ایزوآنزیم ها- اینها آنزیم هایی هستند که سنتز آنها توسط ژن های مختلف رمزگذاری می شود ، ساختارهای اولیه و خواص متفاوتی دارند ، اما واکنش مشابهی را کاتالیز می کنند. انواع ایزوآنزیم ها:

• اندام - آنزیم های گلیکولیز در کبد و ماهیچه ها.
• سلولی - سیتوپلاسمی و میتوکندری مالات دهیدروژناز (آنزیم ها متفاوت هستند، اما آنها واکنش مشابهی را کاتالیز می کنند).
• هیبرید - آنزیم هایی با ساختار چهارتایی که در نتیجه اتصال غیر کووالانسی زیر واحدهای منفرد ایجاد می شوند (لاکتات دهیدروژناز - 4 زیر واحد از 2 نوع).
• جهش - در نتیجه یک جهش ژنی تشکیل شده است.
• آلوآنزیم ها توسط آلل های مختلف یک ژن رمزگذاری می شوند.

در واقع اشکال جمع(درست) آنزیم هایی هستند که سنتز آنها توسط همان آلل همان ژن رمزگذاری می شود، ساختار و خواص اولیه یکسانی دارند، اما پس از سنتز روی ریبوزوم ها دستخوش اصلاح شده و متفاوت می شوند، اگرچه واکنش مشابهی را کاتالیز می کنند.

ایزوآنزیم ها در سطح ژنتیکی متمایز هستند و با توالی اولیه متفاوت هستند و اشکال چندگانه واقعی در سطح پس از ترجمه متمایز می شوند.

اهمیت پزشکی

ارتباط بین آنزیم ها و بیماری های متابولیک ارثی برای اولین بار ایجاد شد A. Garrodomدر دهه 1910 گارود بیماری های مرتبط با نقص آنزیمی را "خطاهای ذاتی متابولیسم" نامید.

اگر یک جهش در ژن کد کننده یک آنزیم خاص رخ دهد، ممکن است توالی اسید آمینه آنزیم تغییر کند. علاوه بر این، در نتیجه اکثر جهش ها، فعالیت کاتالیزوری آن کاهش می یابد یا به طور کامل ناپدید می شود. اگر یک ارگانیسم دو ژن جهش یافته (یکی از هر والدین) را دریافت کند، واکنش شیمیایی کاتالیز شده توسط این آنزیم در بدن متوقف می شود. به عنوان مثال، ظهور آلبینوها با توقف تولید آنزیم تیروزیناز مرتبط است که مسئول یکی از مراحل سنتز رنگدانه تیره ملانین است. فنیل کتونوری با کاهش یا عدم فعالیت آنزیم فنیل آلانین 4 هیدروکسیلاز در کبد همراه است.

در حال حاضر صدها بیماری ارثی مرتبط با نقص آنزیمی شناخته شده است. روش هایی برای درمان و پیشگیری از بسیاری از این بیماری ها ایجاد شده است.

استفاده عملی

آنزیم ها به طور گسترده در اقتصاد ملی - مواد غذایی، صنایع نساجی، فارماکولوژی و پزشکی استفاده می شود. اکثر داروها بر روند فرآیندهای آنزیمی در بدن تأثیر می گذارند و واکنش های خاصی را شروع یا متوقف می کنند.

دامنه استفاده از آنزیم ها در تحقیقات علمی و پزشکی حتی گسترده تر است.

یادداشت

ادبیات

• Volkenshtein M.V., Dogonadze R.R., Madumarov A.K., Urushadze Z.D., Kharkats Yu.I. 3، 1972، هنر. 431-439.
• دیکسون، ام. آنزیم ها / ام. دیکسون، ای. وب. - در 3 جلد - ترانس. از انگلیسی - T.1-2. - م.: میر، 1982. - 808 ص.
دایره المعارف بزرگ پزشکی

- (از تخمیر لاتین fermentum، مخمر)، آنزیم، بیوکاتالیست، خاص. پروتئین هایی که در تمام سلول های زنده وجود دارند و نقش بیول را دارند. کاتالیزورها از طریق آنها، ژنتیک محقق می شود. اطلاعات و کلیه فرآیندهای تبادل انجام می شود... ... فرهنگ لغت دایره المعارف زیستی

- (لات Fermentum خمیر مایه از fervere داغ بودن). مواد آلی که تخمیر سایر اجسام آلی را تولید می کنند بدون اینکه خود دچار پوسیدگی شوند. فرهنگ لغات کلمات خارجی موجود در زبان روسی. Chudinov A.N.، 1910. آنزیم ها... ... فرهنگ لغت کلمات خارجی زبان روسی

- (از خمیر مایه لاتین fermentum) (آنزیم ها) کاتالیزورهای بیولوژیکی موجود در تمام سلول های زنده. آنها تبدیل مواد را در بدن انجام می دهند و از این طریق متابولیسم آن را هدایت و تنظیم می کنند. با توجه به ماهیت شیمیایی پروتئین ها. آنزیم ها...... فرهنگ لغت دایره المعارفی بزرگ

- (از مخمر لاتین fermentum)، کاتالیزورهای بیولوژیکی موجود در تمام سلول های زنده. انجام دگرگونی (متابولیسم) مواد در بدن. با توجه به ماهیت شیمیایی پروتئین ها. در بسیاری از واکنش های بیوشیمیایی در سلول شرکت می کند... دایره المعارف مدرن

اسم، تعداد مترادف: 2 بیوکاتالیست (1) آنزیم (2) ASIS Dictionary of Sinonyms. V.N. تریشین. 2013 … فرهنگ لغت مترادف

آنزیم ها آنزیم ها را ببینید. (

آنزیم‌ها، مواد آلی پروتئینی هستند که در سلول‌ها سنتز می‌شوند و بارها واکنش‌های رخ‌داده در آن‌ها را بدون تغییر شکل‌های شیمیایی تسریع می‌کنند. موادی که اثر مشابهی دارند در طبیعت بی جان نیز وجود دارند و کاتالیزور نامیده می شوند.

آنزیم ها (از واژه لاتین fermentum - تخمیر، مخمر) گاهی اوقات آنزیم نامیده می شوند (از یونانی en - داخل، zyme - مخمر). همه سلول های زنده حاوی مجموعه بسیار بزرگی از آنزیم ها هستند که فعالیت کاتالیزوری آن ها عملکرد سلول ها را تعیین می کند. تقریباً هر یک از واکنش‌های مختلف که در یک سلول رخ می‌دهد، نیازمند مشارکت آنزیم خاصی است. مطالعه خواص شیمیایی آنزیم ها و واکنش هایی که آنها کاتالیز می کنند، یک حوزه ویژه و بسیار مهم در بیوشیمی - آنزیم شناسی است.

بسیاری از آنزیم ها در یک حالت آزاد در سلول هستند و به سادگی در سیتوپلاسم حل می شوند. برخی دیگر با ساختارهای پیچیده و بسیار سازمان یافته مرتبط هستند. همچنین آنزیم هایی وجود دارند که به طور معمول در خارج از سلول قرار دارند. بنابراین، آنزیم هایی که تجزیه نشاسته و پروتئین ها را کاتالیز می کنند توسط پانکراس به روده ترشح می شوند.توسط آنزیم ها و بسیاری از میکروارگانیسم ها ترشح می شود.

عمل آنزیم ها

آنزیم های دخیل در فرآیندهای تبدیل انرژی اساسی، مانند تجزیه قندها و تشکیل و هیدرولیز ترکیب پرانرژی آدنوزین تری فسفات (ATP)، در همه انواع سلول ها - حیوانی، گیاهی، باکتریایی وجود دارند. با این حال، آنزیم هایی وجود دارند که فقط در بافت های موجودات خاصی تولید می شوند.

بنابراین، آنزیم های دخیل در سنتز سلولز در سلول های گیاهی یافت می شوند، اما در سلول های حیوانی یافت نمی شوند. بنابراین، تمایز بین آنزیم‌های «جهانی» و آنزیم‌های خاص برای انواع سلول‌های خاص مهم است. به طور کلی، هرچه یک سلول تخصصی تر باشد، احتمال بیشتری وجود دارد که مجموعه ای از آنزیم های مورد نیاز برای انجام یک عملکرد سلولی خاص را سنتز کند.

ویژگی آنزیم ها این است که بسیار اختصاصی هستند، یعنی می توانند تنها یک واکنش یا واکنش های یک نوع را تسریع کنند.

در سال 1890، E. G. Fischer پیشنهاد کرد که این ویژگی به دلیل شکل خاص مولکول آنزیم است که دقیقاً با شکل مولکول بستر مطابقت دارد.این فرضیه "کلید و قفل" نامیده می شود که در آن کلید با بستر و قفل با آنزیم مقایسه می شود. این فرضیه می‌گوید: سوبسترا با آنزیم مطابقت دارد، مانند کلیدی که با یک قفل می‌شود. گزینش پذیری عمل آنزیم به ساختار مرکز فعال آن مربوط می شود.

فعالیت آنزیمی

اول از همه، دما بر فعالیت آنزیم تأثیر می گذارد. با افزایش دما، سرعت واکنش شیمیایی افزایش می یابد. سرعت مولکول ها افزایش می یابد، آنها شانس بیشتری برای برخورد با یکدیگر دارند. بنابراین، احتمال بروز واکنش بین آنها افزایش می یابد. دمایی که بیشترین فعالیت آنزیم را تضمین می کند بهینه است.

فراتر از دمای بهینه، سرعت واکنش به دلیل دناتوره شدن پروتئین کاهش می یابد. هنگامی که دما کاهش می یابد، سرعت واکنش شیمیایی نیز کاهش می یابد. لحظه ای که دما به انجماد می رسد، آنزیم غیرفعال می شود، اما دناتوره نمی شود.

طبقه بندی آنزیم ها

در سال 1961، طبقه بندی سیستماتیک آنزیم ها به 6 گروه پیشنهاد شد. اما نام آنزیم ها بسیار طولانی و تلفظ آنها دشوار است، بنابراین در حال حاضر مرسوم است که آنزیم ها را با استفاده از نام های کاری نام گذاری کنید. نام کاری شامل نام بستری است که آنزیم روی آن عمل می کند و انتهای آن "ase" است. به عنوان مثال، اگر ماده لاکتوز، یعنی قند شیر باشد، لاکتاز آنزیمی است که آن را تبدیل می کند. اگر ساکارز (قند معمولی) باشد، آنزیمی که آن را تجزیه می کند ساکاراز است. بر این اساس، آنزیم هایی که پروتئین ها را تجزیه می کنند، پروتئیناز نامیده می شوند.

میلیون ها واکنش شیمیایی در سلول هر موجود زنده ای رخ می دهد. هر یک از آنها از اهمیت بالایی برخوردار است، بنابراین حفظ سرعت فرآیندهای بیولوژیکی در سطح بالا مهم است. تقریباً هر واکنشی توسط آنزیم خود کاتالیز می شود. آنزیم ها چیست؟ نقش آنها در سلول چیست؟

آنزیم ها تعریف

اصطلاح "آنزیم" از کلمه لاتین fermentum - مخمر گرفته شده است. آنها را همچنین می توان آنزیم هایی از آنزیم یونانی - "در مخمر" نامید.

آنزیم ها از نظر بیولوژیکی مواد فعال هستند، بنابراین هر واکنشی که در یک سلول رخ می دهد بدون مشارکت آنها نمی تواند رخ دهد. این مواد به عنوان کاتالیزور عمل می کنند. بر این اساس، هر آنزیم دارای دو ویژگی اصلی است:

1) آنزیم واکنش بیوشیمیایی را تسریع می کند، اما مصرف نمی شود.

2) مقدار ثابت تعادل تغییر نمی کند، بلکه فقط دستیابی به این مقدار را تسریع می کند.

آنزیم ها واکنش های بیوشیمیایی را هزار و در برخی موارد یک میلیون بار سرعت می بخشند. این بدان معنی است که در غیاب دستگاه آنزیمی، تمام فرآیندهای درون سلولی عملا متوقف می شوند و خود سلول می میرد. بنابراین نقش آنزیم ها به عنوان مواد فعال بیولوژیکی بسیار زیاد است.

تنوع آنزیم ها باعث تنظیم همه کاره متابولیسم سلولی می شود. بسیاری از آنزیم های کلاس های مختلف در هر آبشار واکنشی شرکت می کنند. کاتالیزورهای بیولوژیکی به دلیل ترکیب خاص مولکول بسیار انتخابی هستند. از آنجایی که آنزیم ها در بیشتر موارد ماهیتی پروتئینی دارند، در ساختار سوم یا چهارم قرار دارند. این دوباره با ویژگی مولکول توضیح داده می شود.

عملکرد آنزیم ها در سلول

وظیفه اصلی آنزیم تسریع واکنش مربوطه است. هر آبشاری از فرآیندها، از تجزیه پراکسید هیدروژن تا گلیکولیز، نیاز به حضور یک کاتالیزور بیولوژیکی دارد.

عملکرد صحیح آنزیم ها با ویژگی بالا به یک بستر خاص به دست می آید. این بدان معنی است که یک کاتالیزور فقط می تواند یک واکنش خاص را تسریع کند و هیچ واکنش دیگری، حتی بسیار مشابه را ندارد. با توجه به درجه ویژگی، گروه های زیر از آنزیم ها متمایز می شوند:

1) آنزیم هایی با ویژگی مطلق، زمانی که تنها یک واکنش کاتالیز می شود. به عنوان مثال، کلاژناز کلاژن را تجزیه می کند و مالتاز مالتوز را تجزیه می کند.

2) آنزیم هایی با ویژگی نسبی. این شامل موادی می‌شود که می‌توانند کلاس خاصی از واکنش‌ها را کاتالیز کنند، به عنوان مثال، شکافت هیدرولیتیک.

کار یک بیوکاتالیست از لحظه اتصال مرکز فعال آن به بستر آغاز می شود. در این مورد، آنها در مورد تعامل مکمل مانند قفل و کلید صحبت می کنند. در اینجا منظور ما همزمانی کامل شکل مرکز فعال با بستر است که امکان تسریع واکنش را فراهم می کند.

مرحله بعدی خود واکنش است. سرعت آن به دلیل عمل کمپلکس آنزیمی افزایش می یابد. در نهایت، آنزیمی دریافت می کنیم که با محصولات واکنش مرتبط است.

مرحله نهایی جدا شدن محصولات واکنش از آنزیم است که پس از آن مرکز فعال دوباره برای کار بعدی آزاد می شود.

به طور شماتیک، کار آنزیم در هر مرحله را می توان به صورت زیر نوشت:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P، که در آن S سوبسترا، E آنزیم و P محصول است.

طبقه بندی آنزیم ها

تعداد زیادی آنزیم در بدن انسان یافت می شود. تمام دانش در مورد عملکرد و عملکرد آنها سیستماتیک شد و در نتیجه یک طبقه بندی واحد پدید آمد که به لطف آن می توانید به راحتی تعیین کنید که یک کاتالیزور خاص برای چه چیزی در نظر گرفته شده است. 6 کلاس اصلی آنزیم ها در اینجا و همچنین نمونه هایی از برخی از زیر گروه ها ارائه شده است.

1. اکسیدرودوکتازها

آنزیم های این دسته واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. در مجموع 17 زیر گروه متمایز می شوند. اکسیدرودوکتازها معمولاً قسمتی غیر پروتئینی دارند که با یک ویتامین یا هم نشان داده می شود.

در میان اکسیدوردوکتازها، زیر گروه های زیر اغلب یافت می شوند:

الف) دهیدروژنازها. بیوشیمی آنزیم های دهیدروژناز شامل حذف اتم های هیدروژن و انتقال آنها به بستر دیگری است. این زیر گروه اغلب در واکنش های تنفس و فتوسنتز یافت می شود. دهیدروژنازها لزوماً حاوی یک کوآنزیم به شکل NAD/NADP یا فلاوپروتئین FAD/FMN هستند. یون های فلزی اغلب یافت می شوند. به عنوان مثال می توان به آنزیم هایی مانند سیتوکروم ردوکتاز، پیروات دهیدروژناز، ایزوسیترات دهیدروژناز و همچنین بسیاری از آنزیم های کبدی (لاکتات دهیدروژناز، گلوتامات دهیدروژناز و غیره) اشاره کرد.

ب) اکسیدازها. تعدادی از آنزیم ها افزودن اکسیژن به هیدروژن را کاتالیز می کنند، در نتیجه محصولات واکنش می تواند آب یا پراکسید هیدروژن باشد (H 2 0، H 2 0 2). نمونه هایی از آنزیم ها: سیتوکروم اکسیداز، تیروزیناز.

ج) پراکسیدازها و کاتالازها آنزیم هایی هستند که تجزیه H 2 O 2 را به اکسیژن و آب کاتالیز می کنند.

د) اکسیژنازها. این کاتالیزورهای زیستی افزودن اکسیژن به بستر را تسریع می کنند. دوپامین هیدروکسیلاز نمونه ای از این آنزیم هاست.

2. نقل و انتقالات.

وظیفه آنزیم های این گروه انتقال رادیکال ها از ماده دهنده به ماده گیرنده است.

الف) متیل ترانسفرازها. DNA متیل ترانسفرازها آنزیم های اصلی هستند که فرآیند تکثیر نوکلئوتیدی را کنترل می کنند و نقش زیادی در تنظیم عملکرد اسیدهای نوکلئیک دارند.

ب) آسیل ترانسفرازها. آنزیم های این زیر گروه یک گروه آسیل را از یک مولکول به مولکول دیگر منتقل می کنند. نمونه هایی از آسیل ترانسفرازها: لسیتین کلسترول آسیل ترانسفراز (یک گروه عاملی را از اسید چرب به کلسترول منتقل می کند)، لیزوفسفاتیدیل کولین آسیل ترانسفراز (یک گروه آسیل را به لیزوفسفاتیدیل کولین منتقل می کند).

ج) آمینوترانسفرازها آنزیم هایی هستند که در تبدیل اسیدهای آمینه نقش دارند. نمونه هایی از آنزیم ها: آلانین آمینوترانسفراز که سنتز آلانین از پیروات و گلوتامات را با انتقال گروه آمینه کاتالیز می کند.

د) فسفوترانسفرازها. آنزیم های این زیر گروه افزودن یک گروه فسفات را کاتالیز می کنند. نام دیگر فسفوترانسفرازها، کینازها، بسیار رایج تر است. به عنوان مثال می توان به آنزیم هایی مانند هگزوکینازها و آسپارتات کینازها اشاره کرد که بقایای فسفر را به ترتیب به هگزوزها (اغلب گلوکز) و اسید آسپارتیک اضافه می کنند.

3. هیدرولازها - دسته ای از آنزیم ها که جدا شدن پیوندها را در یک مولکول با افزودن بعدی آب کاتالیز می کنند. موادی که متعلق به این گروه هستند آنزیم های گوارشی اصلی هستند.

الف) استرازها - پیوندهای اتری را می شکند. به عنوان مثال لیپازها هستند که چربی ها را تجزیه می کنند.

ب) گلیکوزیدازها. بیوشیمی آنزیم های این سری شامل تخریب پیوندهای گلیکوزیدی پلیمرها (پلی ساکاریدها و الیگوساکاریدها) است. به عنوان مثال: آمیلاز، سوکراز، مالتاز.

ج) پپتیدازها آنزیم هایی هستند که تجزیه پروتئین ها به اسیدهای آمینه را کاتالیز می کنند. پپتیدازها شامل آنزیم هایی مانند پپسین، تریپسین، کیموتریپسین و کربوکسی پپتیداز هستند.

د) آمیدازها - پیوندهای آمیدی را شکافت. مثال‌ها: آرژیناز، اوره آز، گلوتامیناز و غیره. بسیاری از آنزیم‌های آمیداز در

4. لیازها آنزیم هایی هستند که از نظر عملکرد مشابه هیدرولازها هستند، اما جدا شدن پیوندها در مولکول ها نیازی به آب ندارد. آنزیم های این کلاس همیشه حاوی یک قسمت غیر پروتئینی هستند، به عنوان مثال، به شکل ویتامین B1 یا B6.

الف) دکربوکسیلاز. این آنزیم ها روی پیوند C-C عمل می کنند. به عنوان مثال می توان به گلوتامات دکربوکسیلاز یا پیروات دکربوکسیلاز اشاره کرد.

ب) هیدراتازها و دهیدراتازها آنزیم هایی هستند که واکنش شکست پیوندهای C-O را کاتالیز می کنند.

ج) آمیدین لیازها - پیوندهای C-N را از بین می برند. مثال: آرژنین سوکسینات لیاز.

د) لیازهای P-O. چنین آنزیم هایی، به عنوان یک قاعده، یک گروه فسفات را از یک ماده بستر جدا می کنند. مثال: آدنیلات سیکلاز.

بیوشیمی آنزیم ها بر اساس ساختار آنها است

توانایی های هر آنزیم با ساختار منحصر به فرد و منحصر به فرد آن تعیین می شود. هر آنزیمی در درجه اول یک پروتئین است و ساختار و درجه چین خوردگی آن نقش تعیین کننده ای در تعیین عملکرد آن دارد.

هر بیوکاتالیست با وجود یک مرکز فعال مشخص می شود که به نوبه خود به چندین ناحیه عملکردی مستقل تقسیم می شود:

1) مرکز کاتالیزوری ناحیه خاصی از پروتئین است که از طریق آن آنزیم به سوبسترا متصل می شود. بسته به ترکیب مولکول پروتئین، مرکز کاتالیزوری می تواند اشکال مختلفی به خود بگیرد که باید درست مانند قفلی که با یک کلید مناسب است، روی بستر مناسب باشد. این ساختار پیچیده توضیح می دهد که چه چیزی در حالت سوم یا چهارم است.

2) مرکز جذب - به عنوان یک "دارنده" عمل می کند. در اینجا، اول از همه، ارتباط بین مولکول آنزیم و مولکول سوبسترا رخ می دهد. با این حال، پیوندهای تشکیل شده توسط مرکز جذب بسیار ضعیف هستند، به این معنی که واکنش کاتالیزوری در این مرحله برگشت پذیر است.

3) مراکز آلوستریک می توانند هم در مرکز فعال و هم در کل سطح آنزیم به طور کلی قرار گیرند. عملکرد آنها تنظیم عملکرد آنزیم است. تنظیم با کمک مولکول های بازدارنده و مولکول های فعال کننده اتفاق می افتد.

پروتئین های فعال کننده، با اتصال به مولکول آنزیم، سرعت کار آن را افزایش می دهند. از سوی دیگر، مهارکننده‌ها، فعالیت کاتالیزوری را مهار می‌کنند و این می‌تواند به دو صورت اتفاق بیفتد: یا مولکول به یک مکان آلوستریک در ناحیه محل فعال آنزیم (بازداری رقابتی) متصل می‌شود، یا به ناحیه دیگری از آنزیم متصل می‌شود. پروتئین (مهار غیر رقابتی). موثرتر محسوب می شود. از این گذشته ، این محل اتصال بستر به آنزیم را می بندد و این فرآیند فقط در صورت همزمانی تقریباً کامل شکل مولکول بازدارنده و مرکز فعال امکان پذیر است.

یک آنزیم اغلب نه تنها از اسیدهای آمینه، بلکه از سایر مواد آلی و معدنی نیز تشکیل شده است. بر این اساس، آپوآنزیم بخش پروتئین، کوآنزیم بخش آلی و کوفاکتور بخش غیر آلی است. کوآنزیم را می توان با کربوهیدرات ها، چربی ها، اسیدهای نوکلئیک و ویتامین ها نشان داد. به نوبه خود، کوفاکتور اغلب یون های فلزی کمکی است. فعالیت آنزیم ها با ساختار آن تعیین می شود: مواد اضافی موجود در ترکیب، خواص کاتالیزوری را تغییر می دهند. انواع مختلفی از آنزیم ها نتیجه ترکیبی از همه عوامل ذکر شده در تشکیل کمپلکس هستند.

تنظیم آنزیم ها

آنزیم ها به عنوان مواد فعال بیولوژیکی همیشه برای بدن ضروری نیستند. بیوشیمی آنزیم ها به گونه ای است که اگر بیش از حد کاتالیز شوند می توانند به سلول زنده آسیب برسانند. برای جلوگیری از اثرات مضر آنزیم ها بر بدن، باید به نحوی کار آنها را تنظیم کرد.

از آنجایی که آنزیم ها ماهیتا پروتئینی هستند، در دمای بالا به راحتی از بین می روند. فرآیند دناتوراسیون برگشت پذیر است، اما می تواند به طور قابل توجهی بر عملکرد مواد تأثیر بگذارد.

pH نیز نقش زیادی در تنظیم بازی می کند. بیشترین فعالیت آنزیم معمولاً در مقادیر pH خنثی (7.0-7.2) مشاهده می شود. همچنین آنزیم هایی وجود دارند که فقط در محیط های اسیدی یا فقط در محیط های قلیایی کار می کنند. بنابراین، pH پایین در لیزوزوم های سلولی حفظ می شود که در آن فعالیت آنزیم های هیدرولیتیک حداکثر است. اگر آنها به طور تصادفی وارد سیتوپلاسم شوند، جایی که محیط از قبل به حالت خنثی نزدیکتر است، فعالیت آنها کاهش می یابد. این محافظت در برابر "خودخوری" بر اساس ویژگی های کار هیدرولازها است.

شایان ذکر است اهمیت کوآنزیم و کوفاکتور در ترکیب آنزیم ها می باشد. وجود ویتامین ها یا یون های فلزی به طور قابل توجهی بر عملکرد برخی از آنزیم های خاص تأثیر می گذارد.

نامگذاری آنزیم

همه آنزیم ها در بدن معمولاً بسته به تعلق آنها به هر یک از طبقات و همچنین به بستری که با آن واکنش نشان می دهند نامگذاری می شوند. گاهی اوقات نه یک، بلکه دو بستر در نام استفاده می شود.

نمونه هایی از نام برخی از آنزیم ها:

1. آنزیم های کبدی: لاکتات دهیدروژناز، گلوتامات دهیدروژناز.
2. نام سیستماتیک کامل آنزیم: lactate-NAD+-oxidoreductase.

اسامی بی اهمیتی که به قوانین نامگذاری پایبند نیستند نیز حفظ شده اند. به عنوان مثال آنزیم های گوارشی: تریپسین، کیموتریپسین، پپسین.

فرآیند سنتز آنزیم

عملکرد آنزیم ها در سطح ژنتیکی تعیین می شود. از آنجایی که مولکول در کل یک پروتئین است، سنتز آن دقیقاً فرآیند رونویسی و ترجمه را تکرار می کند.

سنتز آنزیم طبق طرح زیر انجام می شود. ابتدا اطلاعات مربوط به آنزیم مورد نظر از DNA خوانده می شود و در نتیجه mRNA تشکیل می شود. RNA پیام رسان تمام آمینو اسیدهای سازنده آنزیم را رمزگذاری می کند. تنظیم آنزیم ها می تواند در سطح DNA نیز رخ دهد: اگر محصول واکنش کاتالیز شده کافی باشد، رونویسی ژن متوقف می شود و بالعکس، در صورت نیاز به محصول، فرآیند رونویسی فعال می شود.

پس از ورود mRNA به سیتوپلاسم سلول، مرحله بعدی شروع می شود - ترجمه. روی ریبوزوم های شبکه آندوپلاسمی، زنجیره اولیه متشکل از اسیدهای آمینه که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند، سنتز می شود. با این حال، مولکول پروتئین در ساختار اولیه هنوز نمی تواند عملکرد آنزیمی خود را انجام دهد.

فعالیت آنزیم ها به ساختار پروتئین بستگی دارد. در همان EPS، پیچش پروتئین رخ می دهد، در نتیجه ابتدا ساختارهای ثانویه و سپس سوم تشکیل می شوند. سنتز برخی از آنزیم ها در این مرحله متوقف می شود، اما برای فعال کردن فعالیت کاتالیزوری اغلب لازم است که یک کوآنزیم و یک کوفاکتور اضافه شود.

در مناطق خاصی از شبکه آندوپلاسمی، اجزای آلی آنزیم اضافه می شوند: مونوساکاریدها، اسیدهای نوکلئیک، چربی ها، ویتامین ها. برخی از آنزیم ها بدون حضور کوآنزیم نمی توانند کار کنند.

کوفاکتور نقش مهمی در تشکیل برخی از عملکردهای آنزیمی ایفا می کند که فقط زمانی در دسترس هستند که پروتئین به یک سازمان دامنه برسد. بنابراین وجود یک ساختار چهارتایی که در آن حلقه اتصال چند گلبول پروتئینی یک یون فلزی است برای آنها بسیار مهم است.

اشکال چندگانه آنزیم

شرایطی وجود دارد که لازم است چندین آنزیم داشته باشیم که واکنش مشابهی را کاتالیز می کنند، اما در برخی پارامترها با یکدیگر متفاوت هستند. به عنوان مثال، یک آنزیم می تواند در 20 درجه کار کند، اما در 0 درجه دیگر قادر به انجام وظایف خود نخواهد بود. یک موجود زنده در چنین شرایطی در دمای پایین محیط چه باید بکند؟

این مشکل با حضور چندین آنزیم که یک واکنش را کاتالیز می کنند، اما در شرایط مختلف عمل می کنند، به راحتی حل می شود. دو نوع آنزیم وجود دارد:

1. ایزوآنزیم ها چنین پروتئین هایی توسط ژن های مختلف کدگذاری می شوند، از اسیدهای آمینه متفاوتی تشکیل شده اند، اما واکنش مشابهی را کاتالیز می کنند.
2. اشکال جمع واقعی این پروتئین ها از همان ژن رونویسی می شوند، اما تغییر پپتیدها روی ریبوزوم ها اتفاق می افتد. خروجی چندین شکل از یک آنزیم است.

در نتیجه، نوع اول از اشکال متعدد در سطح ژنتیکی تشکیل می شود، در حالی که دوم - در سطح پس از ترجمه.

اهمیت آنزیم ها

در پزشکی، به انتشار داروهای جدید می رسد که قبلاً حاوی مواد به مقدار لازم هستند. دانشمندان هنوز راهی برای تحریک سنتز آنزیم های از دست رفته در بدن پیدا نکرده اند، اما امروزه داروهای گسترده ای وجود دارند که می توانند به طور موقت کمبود آنها را جبران کنند.

آنزیم های مختلف در سلول تعداد زیادی از واکنش های مرتبط با حفظ حیات را کاتالیز می کنند. یکی از این انیسم ها نمایندگان گروه نوکلئازها هستند: اندونوکلئازها و اگزونوکلئازها. وظیفه آنها حفظ سطح ثابتی از اسیدهای نوکلئیک در سلول و حذف DNA و RNA آسیب دیده است.

پدیده لخته شدن خون را فراموش نکنید. به عنوان یک اقدام محافظتی موثر، این فرآیند توسط تعدادی آنزیم کنترل می شود. اصلی ترین ترومبین است که پروتئین فیبرینوژن غیرفعال را به فیبرین فعال تبدیل می کند. رشته های آن نوعی شبکه ایجاد می کند که محل آسیب رگ را مسدود می کند و در نتیجه از از دست دادن بیش از حد خون جلوگیری می کند.

آنزیم ها در شراب سازی، دم کردن و تولید بسیاری از محصولات شیر ​​تخمیر شده استفاده می شوند. از مخمر می توان برای تولید الکل از گلوکز استفاده کرد، اما عصاره آن برای موفقیت این فرآیند کافی است.

حقایق جالبی که نمی دانستید

تمام آنزیم های بدن دارای جرم عظیمی هستند - از 5000 تا 1000000 دا. این به دلیل وجود پروتئین در مولکول است. برای مقایسه: وزن مولکولی گلوکز 180 Da است و دی اکسید کربن فقط 44 Da.

تا به امروز، بیش از 2000 آنزیم کشف شده است که در سلول های موجودات مختلف یافت شده است. با این حال، بیشتر این مواد هنوز به طور کامل مورد مطالعه قرار نگرفته اند.

از فعالیت آنزیمی برای تولید پودرهای شستشوی موثر استفاده می شود. در اینجا، آنزیم ها همان نقش بدن را دارند: مواد آلی را تجزیه می کنند و این خاصیت به مبارزه با لکه ها کمک می کند. توصیه می شود از چنین پودر لباسشویی در دمای بالاتر از 50 درجه استفاده کنید، در غیر این صورت ممکن است دناتوره شدن رخ دهد.

طبق آمار، 20 درصد از مردم در سراسر جهان از کمبود هر یک از آنزیم ها رنج می برند.

خواص آنزیم ها برای مدت بسیار طولانی شناخته شده بود، اما تنها در سال 1897 مردم متوجه شدند که نه از خود مخمر، بلکه از عصاره سلول های آن می توان برای تخمیر قند به الکل استفاده کرد.